أحماض أمينية مركبة للپروتينات

الأحماض الأمينية المركبة للپروتينات تمثل جزء صغير من جميع الأحماض الأمينية.

الأحماض الأمينية المركبة للپروتينات Proteinogenic amino acids، هي الأحماض الأمينية التي أُدمجت حيوياً في الپروتينات أثناء الترجمة. في جميع أشكال الحياة المعروفة، يوجد 22 حمض أميني مكون للپروتين مشفر وراثياً، 20 في الشفرة الوراثية القياسية و2 إضافيين يمكن دمجهما عبر آليات ترجمة خاصة.

الهجريب

Grouped table of 21 amino acids' structures, nomenclature, and their side groups' pKa values

-ألانين
(Ala / A)
-أرجينين
(Arg / R)
-أسپاراجين
(Asn / N)
-حمض الأسپارتيك
(Asp / D)
-سيستين
(Cys / C)
-حمض الگلوتاميك
(Glu / E)
-گلوتامين
(Gln / Q)
گليسين
(Gly / G)
-هيستيدين
(His / H)
-إيسولوسين
(Ile / I)
-لوسين
(Leu / L)
-ليسين
(Lys / K)
-ميثيونين
(Met / M)
-فنايل‌ألانين
(Phe / F)
-پرولين
(Pro / P)
-سيرين
(Ser / S)
-ثريونين
(Thr / T)
-تريپتوفان
(Trp / W)
-تيروسين
(Tyr / Y)
-ڤالين
(Val / V)

-سلنوسيتين
(Sec / U)
-پيروليسين
(Pyl / O)

الخصائص الكيميائية

الخصائص الكيميائية العامة

الحمض الأميني	الاختصار	الرمز	الكتلة الذرية ^{(دالتون)}	نقطة التعادل الكهربائي pI	ثابت انحلال الهيدوكسيل pK₁	ثابت انحلال الأمين pK₂
ألانين	A	Ala	89.09404	6.01	2.35	9.87
سيستين	C	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70
حمض الأسپارتيك	D	Asp	133.10384	2.85	1.99	9.90
حمض الگلوتاميك	E	Glu	147.13074	3.15	2.10	9.47
فنايل‌ألانين	F	Phe	165.19184	5.49	2.20	9.31
گليسين	G	Gly	75.06714	6.06	2.35	9.78
هيستيدين	H	His	155.15634	7.60	1.80	9.33
إيسولوسين	I	Ile	131.17464	6.05	2.32	9.76
ليسين	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06
لوسين	L	Leu	131.17464	6.01	2.33	9.74
مثيونين	M	Met	149.20784	5.74	2.13	9.28
أسپاراجين	N	Asn	132.11904	5.41	2.14	8.72
پيروليسين	O	Pyl	255.31
پرولين	P	Pro	115.13194	6.30	1.95	10.64
گلوتامين	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13
أرجنين	R	Arg	174.20274	10.76	1.82	8.99
سيرين	S	Ser	105.09344	5.68	2.19	9.21
ثريونين	T	Thr	119.12034	5.60	2.09	9.10
سيلينوسيستين	U	Sec	168.053	5.47	1.91	10
ڤالين	V	Val	117.14784	6.00	2.39	9.74
تريپتوفان	W	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41
تيروسين	Y	Tyr	181.19124	5.64	2.20	9.21

خصائص السلسلة الجانبية

الحمض الأميني	الاختصار	الرمز	السلسة الجانبية	للماء	pKa^§	قطبية	pH	صغيرة	دقيقة	عطرية أوأليفاتية	volume (Å³)
ألانين	A	Ala	-CH₃	X	-	-	-	X	X	أليفاتية	67
سيستين	C	Cys	-CH₂SH	X	8.55	-	حمضية	X	X	-	86
حمض الأسپارتيك	D	Asp	-CH₂COOH	-	3.67	X	حمضية	X	-	-	91
حمض الگلوتاميك	E	Glu	-CH₂CH₂COOH	-	4.25	X	حمضية	-	-	-	109
فنايل‌ألانين	F	Phe	-CH₂C₆H₅	X	-	-	-	-	-	عطرية	135
گليسين	G	Gly	-H	X	-	-	-	X	X	-	48
هيستيدين	H	His	-CH₂-	-	6.54	X	قاعدية ضعيفة	-	-	عطرية	118
إيزوليوسين	I	Ile	-CH(CH₃)CH₂CH₃	X	-	-	-	-	-	أليفاتية	124
ليسين	K	Lys	-(CH₂)₄NH₂	-	10.40	X	قاعدية	-	-	-	135
ليوسين	L	Leu	-CH₂CH(CH₃)₂	X	-	-	-	-	-	أليفاتية	124
مثيونين	M	Met	-CH₂CH₂SCH₃	X	-	-	-	-	-	أليفاتية	124
أسپاراجين	N	Asn	-CH₂CONH₂	-	-	X	-	X	-	-	96
پيروليسين	O	Pyl	-(CH₂)₄NCH₃	-	N.D.	X	قاعدية ضعيفة	-	-	-
پرولين	P	Pro	-CH₂CH₂CH₂-	X	-	-	-	X	-	-	90
گولتامين	Q	Gln	-CH₂CH₂CONH₂	-	-	X	-	-	-	-	114
أرجينين	R	Arg	-(CH₂)₃NH-C(NH)NH₂	-	12.3	X	قاعدية قوية	-	-	-	148
سيرين	S	Ser	-CH₂OH	-	-	X	-	X	X	-	73
ثريونين	T	Thr	-CH(OH)CH₃	-	-	X	-	X	-	-	93
سيلنوسيستين	U	Sec	-CH₂SeH	-	5.43	-	حمضية	X	X	-
ڤالين	V	Val	-CH(CH₃)₂	X	-	-	-	X	-	أليفاتية	105
تريپتوفان	W	Trp	-CH₂N	-	-	X	-	-	-	عطرية	163
تيروسين	Y	Tyr	-CH₂-C₆H₄OH	-	9.84	X	حمضية ضعيفة	-	-	عطرية	141

التعبير الجيني والكيمياء الحيوية

الحمض الأميني	الاختصار	الرمز	الشفرات	التواجد في پروتينات العتائق (%)&	التوجد في پروتينات الجراثيم (%)&	التوجد في پروتينات حقيقيات النوى (%)&	التواجد في الپروتينات البشرية (%)&	Essential‡ في البشر
ألانين	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	8.2	10.06	7.63	7.01	لا
سيستين	C	Cys	UGU, UGC	0.98	0.94	1.76	2.3	مشروط
حمض الأسپارتيك	D	Asp	GAU, GAC	6.21	5.59	5.4	4.73	No
حمض الگلوتاميك	E	Glu	GAA, GAG	7.69	6.15	6.42	7.09	مشروط
فنايل‌ألانين	F	Phe	UUU, UUC	3.86	3.89	3.87	3.65	نعم
گليسين	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7.76	6.33	6.58	مشروط
هيستيدين	H	His	CAU, CAC	1.77	2.06	2.44	2.63	نعم
إيسولوسين	I	Ile	AUU, AUC, AUA	7.03	5.89	5.1	4.33	نعم
ليسين	K	Lys	AAA, AAG	5.27	4.68	5.64	5.72	نعم
ليوسين	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.31	10.09	9.29	9.97	نعم
مثيونين	M	Met	AUG	2.35	2.38	2.25	2.13	نعم
أسپاراجين	N	Asn	AAU, AAC	3.68	3.58	4.28	3.58	لا
پيروليسين	O	Pyl	UAG*	0	0	0	0	لا
پرولين	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	لا
گلوتامين	Q	Gln	CAA, CAG	2.38	3.58	4.21	4.77	لا
أرجنين	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5.64	مشروط
سيرين	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5.85	8.34	8.33	لا
ثريونين	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	نعم
Selenocysteine	U	Sec	UGA**	0	0	0	>0	لا
ڤالين	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7.8	7.27	6.2	5.96	نعم
تريپتوفان	W	Trp	UGG	1.03	1.27	1.24	1.22	نعم
تيروسين	Y	Tyr	UAU, UAC	3.35	2.94	2.87	2.66	مشروط
Stop codon†	-	Term	UAA, UAG, UGA††				-	-

مطيافية الكتلة

الحمض الأميني	الاختصار	الرمز	الصيغة	Mon. Mass§ (Da)	متوسط الكتلة (Da)
ألانين	A	Ala	C₃H₅NO	71.03711	71.0779
سيستين	C	Cys	C₃H₅NOS	103.00919	103.1429
حمض الأسپارتيك	D	Asp	C₄H₅NO₃	115.02694	115.0874
حمض الگلوتاميك	E	Glu	C₅H₇NO₃	129.04259	129.1140
فنايل‌ألانين	F	Phe	C₉H₉NO	147.06841	147.1739
گليسين	G	Gly	C₂H₃NO	57.02146	57.0513
هيستيدين	H	His	C₆H₇N₃O	137.05891	137.1393
إيسولوسين	I	Ile	C₆H₁₁NO	113.08406	113.1576
ليسين	K	Lys	C₆H₁₂N₂O	128.09496	128.1723
لوسين	L	Leu	C₆H₁₁NO	113.08406	113.1576
مثيونين	M	Met	C₅H₉NOS	131.04049	131.1961
أسپاراجين	N	Asn	C₄H₆N₂O₂	114.04293	114.1026
پيروليسين	O	Pyl	C₁₂H₁₉N₃O₂	237.14773	237.2982
پرولين	P	Pro	C₅H₇NO	97.05276	97.1152
گلوتامين	Q	Gln	C₅H₈N₂O₂	128.05858	128.1292
أرجنين	R	Arg	C₆H₁₂N₄O	156.10111	156.1857
سيرين	S	Ser	C₃H₅NO₂	87.03203	87.0773
ثريونين	T	Thr	C₄H₇NO₂	101.04768	101.1039
سيلينوسيستين	U	Sec	C₃H₅NOSe	150.95364	150.0489
ڤالين	V	Val	C₅H₉NO	99.06841	99.1311
تريپتوفان	W	Trp	C₁₁H₁₀N₂O	186.07931	186.2099
تيروسين	Y	Tyr	C₉H₉NO₂	163.06333	163.1733

§ Monoisotopic mass

قياس اتحادية العناصر وقيمة الأيض في الخلية

الحمض الأميني	Abundance (# of molecules (×10⁸) per E. coli cell)	ATP cost in synthesis under aerobic condition	ATP cost in synthesis under anaerobic condition
ألانين	2.9	-1	1
سيستين	0.52	11	15
حمض الأسپارتيك	1.4	0	2
حمض الگلوتاميك	1.5	-7	-1
فنايل‌ألانين	1.1	-6	2
گليسين	3.5	-2	2
هيستيدين	0.54	1	7
إيسولوسين	1.7	7	11
ليسين	2.0	5	9
لوسين	2.6	-9	1
مثيونين	0.88	21	23
أسپاراجين	1.4	3	5
پيروليسين	1.3	-2	4
گلوتامين	1.5	-6	0
أرجنين	1.7	5	13
سيرين	1.2	-2	2
ثريونين	1.5	6	8
تريپتوفان	0.33	-7	7
تيروسين	0.79	-8	2
ڤالين	2.4	-2	2

ملاحظات

الحمض الأميني	الرمز		ملاحظات
ألانين	A	Ala	Very abundant and very versatile, it is more stiff than glycine, but small enough to pose only small steric limits for the protein conformation. It behaves fairly neutrally, and can be located in both hydrophilic regions on the protein outside and the hydrophobic areas inside.
أسپاراجين أوحمض الأسپاراتيك	B	Asx	A placeholder when either amino acid may occupy a position
سيستين	C	Cys	The sulfur atom bonds readily to heavy metal ions. Under oxidizing conditions, two cysteines can join together in a disulfide bond to form the amino acid cystine. When cystines are part of a protein, insulin for example, the tertiary structure is stabilized, which makes the protein more resistant to denaturation; therefore, disulfide bonds are common in proteins that have to function in harsh environments including digestive enzymes (e.g., pepsin and chymotrypsin) and structural proteins (e.g., keratin). Disulfides are also found in peptides too small to hold a stable shape on their own (e.g. insulin).
حمض الأسپارتيك	D	Asp	Asp behaves similarly to glutamic acid, and carries a hydrophilic acidic group with strong negative charge. Usually, it is located on the outer surface of the protein, making it water-soluble. It binds to positively charged molecules and ions, and is often used in enzymes to fix the metal ion. When located inside of the protein, aspartate and glutamate are usually paired with arginine and lysine.
حمض الگلوتاميك	E	Glu	Glu behaves similarly to aspartic acid, and has a longer, slightly more flexible side chain.
فنايل‌ألانين	F	Phe	Essential for humans, phenylalanine, tyrosine, and tryptophan contain a large, rigid aromatic group on the side chain. These are the biggest amino acids. Like isoleucine, leucine, and valine, these are hydrophobic and tend to orient towards the interior of the folded protein molecule. Phenylalanine can be converted into tyrosine.
گليسين	G	Gly	Because of the two hydrogen atoms at the α carbon, glycine is not optically active. It is the smallest amino acid, rotates easily, and adds flexibility to the protein chain. It is able to fit into the tightest spaces, e.g., the triple helix of collagen. As too much flexibility is usually not desired, as a structural component, it is less common than alanine.
هيستيدين	H	His	His is essential for humans. In even slightly acidic conditions, protonation of the nitrogen occurs, changing the properties of histidine and the polypeptide as a whole. It is used by many proteins as a regulatory mechanism, changing the conformation and behavior of the polypeptide in acidic regions such as the late endosome or lysosome, enforcing conformation change in enzymes. However, only a few histidines are needed for this, so it is comparatively scarce.
إيسولوسين	I	Ile	Ile is essential for humans. Isoleucine, leucine, and valine have large aliphatic hydrophobic side chains. Their molecules are rigid, and their mutual hydrophobic interactions are important for the correct folding of proteins, as these chains tend to be located inside of the protein molecule.
لوسين أوإيسولوسين	J	Xle	A placeholder when either amino acid may occupy a position
ليسين	K	Lys	Lys is essential for humans, and behaves similarly to arginine. It contains a long, flexible side chain with a positively charged end. The flexibility of the chain makes lysine and arginine suitable for binding to molecules with many negative charges on their surfaces. E.g., DNA-binding proteins have their active regions rich with arginine and lysine. The strong charge makes these two amino acids prone to be located on the outer hydrophilic surfaces of the proteins; when they are found inside, they are usually paired with a corresponding negatively charged amino acid, e.g., aspartate or glutamate.
لوسين	L	Leu	Leu is essential for humans, and behaves similarly to isoleucine and valine.
مثيونين	M	Met	Met is essential for humans. Always the first amino acid to be incorporated into a protein, it is sometimes removed after translation. Like cysteine, it contains sulfur, but with a methyl group instead of hydrogen. This methyl group can be activated, and is used in many reactions where a new carbon atom is being added to another molecule.
أسپاراجين	N	Asn	Similar to aspartic acid, Asn contains an amide group where Asp has a carboxyl.
پيروليسين	O	Pyl	Similar to lysine, but it has a pyrroline ring attached.
پرولين	P	Pro	Pro contains an unusual ring to the N-end amine group, which forces the CO-NH amide sequence into a fixed conformation. It can disrupt protein folding structures like α helix or β sheet, forcing the desired kink in the protein chain. Common in collagen, it often undergoes a post-translational modification to hydroxyproline.
گلوتامين	Q	Gln	Similar to glutamic acid, Gln contains an amide group where Glu has a carboxyl. Used in proteins and as a storage for ammonia, it is the most abundant amino acid in the body.
أرجنين	R	Arg	Functionally similar to lysine.
سيرين	S	Ser	Serine and threonine have a short group ended with a hydroxyl group. Its hydrogen is easy to remove, so serine and threonine often act as hydrogen donors in enzymes. Both are very hydrophilic, so the outer regions of soluble proteins tend to be rich with them.
ثريونين	T	Thr	Essential for humans, Thr behaves similarly to serine.
سيلينوسيستين	U	Sec	The selenium analog of cysteine, in which selenium replaces the sulfur atom.
ڤالين	V	Val	Essential for humans, Val behaves similarly to isoleucine and leucine.
تريپتوفان	W	Trp	Essential for humans, Trp behaves similarly to phenylalanine and tyrosine. It is a precursor of serotonin and is naturally fluorescent.
غير معروف	X	Xaa	Placeholder when the amino acid is unknown or unimportant.
تيروسين	Y	Tyr	Tyr behaves similarly to phenylalanine (precursor to tyrosine) and tryptophan, and is a precursor of melanin, epinephrine, and thyroid hormones. Naturally fluorescent, its fluorescence is usually quenched by energy transfer to tryptophans.
حمض الگلوتاميك أوگلوتامين	Z	Glx	A placeholder when either amino acid may occupy a position

انظر أيضاً

حمض أميني گلوكوجيني
حمض أميني كيتوجيني

المصادر

^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (Jan 2007). "Natural expansion of the genetic code". Nat Chem Biol. 3 (1): 29–35. doi:10.1038/nchembio847. PMID 17173027.

مراجع عامة

Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). Worth Publishers. ISBN .
Kyte, J.; Doolittle, R. F. (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105–132. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
Meierhenrich, Uwe J. (2008). Amino acids and the asymmetry of life (1st ed.). Springer. ISBN .
Biochemistry, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30st ed.). Lange. ISBN .