نيتروجيناز
عودة للموسوعة
| نيتروجيناز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| أرقام التعريف | |||||||||
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.18.6.1 | ||||||||
| رقم الإنضمام CAS | 9013-04-1 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz | ||||||||
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA | ||||||||
| إكسباسي | راجع NiceZyme | ||||||||
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | ملف التعريف | ||||||||
| هجريب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
نيتروجيناز(بالإنجليزية: Nitrogenase) لديه نوعان من الشيفرات وهي ( EC 1.18.6.1- EC 1.19.6.1 ) وهومجموعة من الانزيمات التي تستخدمها بعض الكائنات الحية لإصلاح غاز النيتروجين في الغلاف الجوي والذي يستنشقه الإنسان في عملية التنفس (N 2). هناك وفقط عائلة واحدة من الانزيمات التي تنجز هذه العملية. وهي ثنائي النتروجين الخاملة تماما بسبب قوتها في كسر ذرة النيتروجين . نتروجيناز
أن تشكيل توازن الأمونيا من الهيدروجين والنيتروجين الجزيئي له محتوى سلبي عام من رد العمل . ( \ دلتا H ^ {0 = -45.2 \ \ mathrm {كج \، \ mathrm {مول ^ {-1 \؛ \ mathrm {NH_3 )، وحاجز الطاقة لتنشيط عالية جدا ( E_A = 420 \ \ mathrm {كج \، \ mathrm {مول ^ {-1 ) دون مساعدة من الحفز. [1]
الوظيفة
البكتيريا المثبتة للنيتروجين تحفز الحد من ثنائي النتروجين (N (2)) وتحوله إلى جزيئين من الأمونيا (NH (3))،. والنتروجيناز الأكثر دراسة على نطاق واسع هوالموليبدينوم , الذي يعتمد على هذا الانزيم. والحد من هذا الانزيم ينطوي على التفاعل العابرة في اثنين من عناصرالبروتينات، وهم بروتين (الحديد) بروتين والبروتين المغنيسيوم، ويتطلب الحد الأدنى 16 المغنيسيوم ATP (MgATP)، وثمانية بروتونات وثمانية إلكترونات. تتم مراجعة الحالة الراهنة للفهم بشأن كيفية عمل هذه البروتينات والجزيئات الصغيرة معا في إحداث التخفيض في الأمونيا.
رد العمل
رد العمل حتى يؤديه هذا الإنزيم هو:
\ mathrm {N_2 +ثمانية \ H ^ + +ثمانية \ ه ^ - + 16 \ ATP + 16 \ H_2O \ longrightarrow 2 \ NH_3 + + H_2 16 \ ADP + 16 \ P_i
تفاعلات غير مرغوب فيها
بالإضافة إلى أداء رد العمل N ≡ N → 2 NH 3، نتروجيناز هي أيضا قادرة على تحفيز التفاعلات التالية:</ref>
- أسيتيلين → إيثيلين
- أكسيد النيتروس → N2 + H2O
- أزيد → N2 + NH3
- → ميثان, NH3, إيثان, H2C=CH2 (CH3NH2)
- N≡C–R → RCH3 + NH3
- C≡N–R → CH4, H3C–CH3, H2C=CH2, بروبان, بروبيلين, RNH2
- كبريتيد الكربونيل → أحادي أكسيد الكربون + S
- ثنائي أكسيد الكربون → CO + H2O
- → H2S + HCN
- → H2O + HCN, CO + NH3
وعلاوة على ذلك، هيدروجين يعمل بمثابة مثبط تنافسي، أول أكسيد الكربون يعمل بمثابة مثبط غير تنافسية، وثاني كبريتيد الكربون يعمل بمثابة مثبط سريع التوازن في النتروجيناز.
المراجع
- ^ G. N. Schrauzer (2003). "Nonenzymatic Simulation of Nitrogenase Reactions and the Mechanism of Biological Nitrogen Fixation". Angewandte Chemie International Edition in English. 14 (8): 514–522. doi:10.1002/anie.197505141. PMID 810048. مؤرشف من الأصل في 23 مارس 2020.
- ↑ Lance C. Seefeldt, Madeline E. Rasche, Scott A. Ensign (1995). "Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase". Biochemistry. 34 (16): 5382–5389. doi:10.1021/bi00016a009. PMID 7727396. مؤرشف من الأصل في 14 نوفمبر 2019. صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
- ↑ Madeline E. Rasche and Lance C. Seefeldt (1997). "Reduction of Thiocyanate, Cyanate, and Carbon Disulfide by Nitrogenase: Kinetic Characterization and EPR Spectroscopic Analysis". Biochemistry. 36 (28): 8574–8585. doi:10.1021/bi970217e. PMID 9214303. مؤرشف من الأصل في 19 أكتوبر 2019.
- ^ Joseph H. Guth, Robert H. Burris (1983). "Inhibition of nitrogenase-catalyzed ammonia formation by hydrogen". Biochemistry. 22 (22): 5111–5122. doi:10.1021/bi00291a010. PMID 6360203. مؤرشف من الأصل في 04 ديسمبر 2019.
التصنيفات: بروتينات حديدية-كبريتية, دورة النيتروجين, صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون, مقالات مترجمة آليا منذ يوليو 2016, جميع المقالات المترجمة آليا, جميع المقالات التي بحاجة لصيانة, مقالات تحتوي نصا بالإنجليزية, بوابة علم الأحياء/مقالات متعلقة, بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي/مقالات متعلقة, بوابة الكيمياء الحيوية/مقالات متعلقة, جميع المقالات التي تستخدم شريط بوابات, صفحات تستخدم خاصية P373, صفحات بها بيانات ويكي بيانات, صفحات تستخدم خاصية P486, مصادر طبية من ويكي بيانات
