بروتوبورفيرين 9

البروتوبرفيرين 9 هومركب عضوي من أكثر البورفيرنيات شيوعا في الطبيعة، له لون غامق ولا ينحل بالماء. يوجد البروتوبرفيرين الحر في الطبيعة بشكل معقدات مع الحديد، وعندما يشكل معقدا مع الحديدوز يدعى هيم؛ والهيمات مجموعات ضَميمَة هامة في بعض البروتينات منها هيموغلوبين ومَيوغلوبين وسيتوكروم سي. ويمكن أيضا حتى تشكل معقدات مع معادن أخرى مثل الزنك.

البروتوبرفيرينتسعة هوجزيء ضخم مستوٍ، فيه مجموعات N-H في وَضع مَفْروق.

الاصطناع الحيوي

يتوسَّط الإنزيم بروتوبرفيرين أكسيداز، بحيثقد يكون الاصطناع الحيويّ المُبَسَّط هوطلائع لا حلقيَّة ← وحيدة البَيرُّول (مُوَلِّد البُرْفوبيلين) ← رُباعيّ البَيرُّول (المعروف أيضًا باسم مُوَلِّد البُرفِيرين (يوروفيرينوجين 3)) ← بورفيرين (البروتوبرفيرين 9).

يعد البروتوبرفيرينتسعة طليعة هامة للمجموعات الضَميمَة الأساسية مثل الهيم وسيتوكروم سي والكلوروفيلات، وكنتيجة لذلك تستطيع الكثير من الكائنات الحية اصطناع رُباعيّات البَيرُّول هذه ابتداءً من الغليسين أوسَكسينيل التَّميمُ الإِنْزيمِيُّ-أ أوالغلوتامات. وعلى الرغم من كثرة الكائنات التي تصنع البروتوبرفيرينتسعة إلَّأ أنَّ العمليَّة محفوظة سواءً في الجراثيم وصولًا إلى الثديات مع وجود بعض الاستثناءات في النباتات العُليا.

الاصطناع الحيوي للهيم ب واليخضور

في الاصطناع الحيوي للعوامل المساعدة يُمَعدَن (يُفَلْزَن)البروتوبرفيرينتسعة بعمل إنزيمات التَّّمخلُب (المُمَخْلِب)، ويحوِّل الفيرُّوكيلاتاز (إنزيم تمخلب الحديد) البروتوبرفيرينتسعة إلى هيم ب (مثل حديد-البروتوبرفيرينتسعة أوبروتوهيم 9). وفي الاصطناع الحيوي لليخضور، يحوِّل الإنزيم كيلاتاز المغنزيوم (إنزيم تمخلب المغنزيوم) البروتوبرفيرينتسعة إلى مغنزيوم-البروتوبرفيرين 9.

مشتقات الحديد الصناعية

يتفاعل بروتوبورفيرينتسعة مع أملاح الحديد في الهواء ليعطي المعقّد (FeCl(PPIX.

تسمية البروتوبورفيرين

البروتوبورفيرينات هي رُباعيّات البَيرُّول الحاوية على أربعة جذور ميثيل وحمضا البروبيونيك وسلسلتا فاينيل جانبيَّة. ويشير العددتسعة الذي يخط بالأرقام الرُّومانيَّة IX إلى مسقط هذه السلاسل الجانبيَّة، لكن تاريخيًّا وضعت التسمية على عدة مراحل.

المراجع

↑ Paul R. Ortiz de Montellano (2008). "Hemes in Biology". Wiley Encyclopedia of Chemical Biology. John Wiley & Sons. doi:10.1002/9780470048672.wecb221.
^ Winslow S. Caughey, James A. Ibers (1977). "Crystal and Molecular Structure of the Free Base Porphyrin, Protoporphyrin IX Dimethyl Ester". J. Am. Chem. Soc. 99: 6639–6645. doi:10.1021/ja00462a027. صيانة CS1: يستخدم وسيط المؤلفون (link)
^ A. R. Battersby; C. J. R. Fookes; G. W. J. Matcham; E. McDonald (1980). "Biosynthesis of the pigments of life: formation of the macrocycle". Nature. 285: 17–21. doi:10.1038/285017a0.
^ F. J. Leeper (1983). "The biosynthesis of porphyrins, chlorophylls, and vitamin B12". Natural Product Reports. 2: 19–47. doi:10.1039/NP9850200019.
^ G. Layer; J. Reichelt; D. Jahn (2010). "Structure and function of enzymes in heme biosynthesis". Protein Science. 19: 1137–1161. doi:10.1002/pro.405. PMC 2895239.
^ Chang, C. K.; DiNello, R. K.; Dolphin, D. (1980). "Iron Porphines". Inorg. Synth. 20: 147. doi:10.1002/9780470132517.ch35.