أليف الحمض
ألِيفُ الحَمْض (Acidophiles) أوالكائنات الحية الحمضية هي تلك الكائنات التي تزدهر في ظل بيئة حمضية عالية (عادة ما تكون في درجة حموضة 2.0 أوأقل). يمكن حتى تتواجد هذه الكائنات الحية في فروع مختلفة من شجرة الحياة بما في ذلك العتائق والبكتريا وحقيقيات النوى.
قائمة الكائنات الحية الحمضية
تتضمن القائمة الجزئية لهذه الكائنات الحية:
-
العتائق
- سولفولوباليس (Sulfolobales) وهوأحد أنواع شعبة كريناركيتوتا (Crenarchaeota)في العتائق
- ثيرموبلازماتلس (Thermoplasmatales) وهوأحد أنواع شعبة العتائق العريضة (Euryarchaeota) في العتائق
- الكائنات الحية الحمضية الضئيلة في المناجم (ARMAN) الموجودة في شعبة العتائق العريضة في العتائق
- أسيدينوس بريرلي أ إنفيرنيس (Acidianus brierleyi, A. infernus) البكتريا الحمضية العتيقة المشبعة بالحرارة اللاهوائية
- ميتالوسفيرسديولا (Metallosphaera sedula) حمضي حراري
-
البكتيريا
- جرثوم حمضي,هوإحدى شعب البكتيريا
- أسيدثيوباسيلاس (Acidithiobacillales) وهوأحد أنواع المتقلبات مثل فيروكسيدانز (ferrooxidans) وأ. ثيوكسدانز (thiooxidans)
بروسبيرس :*ثيوباثيلوس (Thiobacillus) وتي أسيدوفيلس (acidophilus) وتي أورجانوفوريس (organovorus) وتي كوبرينس (cuprinus
- الخلالة الاسيتية (Acetobacter aceti) وهي تعبير عن بكتيريا تنتج حمض أسيتي (خل) من تأكسد الإيثانول.
- اليسيلوبكيلوس (Alicyclobacillus) هوأحد أنواع البكتريا التي يمكن حتى تلوث عصائر الفاكهة
آليات التكيف مع البيئات الحمضية
طورت معظم الكائنات الحمضية آليات فعالة جدا لضخ البروتونات من حيز داخل الخلايا لتحافظ على السّيتوبلازم في درجة الحموضة الطبيعية أوفي درجة قريبة من الدرجة الطبيعية. ومن ثم لا بحاجة البروتينات بداخل الخلايا إلى تطوير استقرار الحمض من خلال التطور. ومع ذلك، تتمتع أليفات الحمض الأخرى مثل الخَلاَّلَة الأسيتية بسيتوبلازما مُحَمَّضة تجبر جميع البروتينات الموجودة في الجينوم تقريبا على تطوير استقرار الحمض. ولهذا السبب، أصبحت الخلالة الأسيتية مصدرًا قيّما لفهم الآليات التي من خلالها يمكن للبروتينات حتى تحافظ على استقرار الحمض.
كشفت الدراسات التي أجريت على البروتينات المتكيفة مع درجة حموضة منخفضة للبروتين عن عدد قليل من الآليات التي تحقق من خلالها البروتينات استقرار الحمض. وفي معظم البروتينات مستقرة الحمض (مثل البيبسين(pepsin) وسوكس إف(soxF) وهوبروتين من فصيلة سولفوبلوس أسيدوكالداريوس (Sulfolobus acidocaldarius)، ثبت وجود وفرة مفرطة من الرواسب الحمضية التي تقلل من عدم استقرار درجة الحموضة المنخفضة التي تحدث بواسطة تعزيز الشحنة الإيجابية. تتضمن الآليات الأخرى الحد من إمكانية وصول مذيب الرواسب الحمضية أوتقييد العوامِل المعدنية المساعدة. وفي الحالة الخاصة باستقرار الحمض، تبين حتى البروتين الخاص بإنزيم ناباس (NAPase) المستخرج من النُّوكارْدانِيَّةألبا ((Nocardiopsis alba)) ينقل الجسور الملحية الحساسة للحمضيات بعيدًا عن المناطق التي تلعب دورا مهمًّا في عملية الانتشار. وفي هذه الحالة الخاصة باستقرار الحمض الحركي، تتحقق سمة طول عمر البروتين من خلال مجموعة واسعة من الأس هيدروجيني الحمضي والأساسي على حدٍ سواء.
انظر أيضًا
- العدلات
- أليفات الأحماض في خروج المياه الحمضية من المناجم
المراجع
- ^ http://141.150.157.117:8080/prokPUB/index.htm
- ^ Quaiser et al., Mol. Micro. 50, p.563.[]
-
^ Pettipher GL, Osmundson ME, Murphy JM (1997). "Methods for the detection and enumeration of Alicyclobacillus acidoterrestris and investigation of growth and production of taint in fruit juice and fruit juice-containing drinks". Letters in Applied Microbiology. 24 (3): 185–189. doi:10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697. Unknown parameter
|month=ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ^ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "The internal pH of Acetobacterium wieringae and Acetobacter aceti during growth and production of acetic acid". Arch Microbiol. 143 (1): 47–51. doi:10.1007/BF00414767.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
كتابات أخرى
-
Cooper, J. B. (1990). "X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution". J Mol Biol. 214 (1): 199–222. doi:10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088. Unknown parameter
|month=ignored (help); Unknown parameter|coauthors=ignored (|author=suggested) (help) -
Bonisch, H., (2002). "The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution". J Mol Biol. 319 (3): 791–805. doi:10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871. Unknown parameter
|month=ignored (help); Unknown parameter|coauthors=ignored (|author=suggested) (help)CS1 maint: extra punctuation (link) CS1 maint: multiple names: authors list (link) -
Schafer, K.; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E (2004). "X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins". J Mol Biol. 335 (1): 261–74. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755. Unknown parameter
|month=ignored (help); Unknown parameter|coauthors=ignored (|author=suggested) (help) -
Walter, R. L. (1996). "Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability". J Mol Biol. 263 (5): 730–51. doi:10.1006/jmbi.1996.0612. PMID 8947572. Unknown parameter
|month=ignored (help); Unknown parameter|coauthors=ignored (|author=suggested) (help) -
Botuyan, M. V. (1996). "NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential". J Mol Biol. 263 (5): 752–67. doi:10.1006/jmbi.1996.0613. PMID 8947573. Unknown parameter
|coauthors=ignored (|author=suggested) (help) -
Kelch, B. A. (2007). "Structural and mechanistic exploration of acid resistance: kinetic stability facilitates evolution of extremophilic behavior". J Mol Biol. 368 (3): 870–883. doi:10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344. Unknown parameter
|coauthors=ignored (|author=suggested) (help); Unknown parameter|month=ignored (help)
