بروتينات مضطربة ذاتيا
عودة للموسوعةالبروتين المضطرب ذاتيا واختصارا (IDP) هوبروتين يعوز بنية ثلاثية الأبعاد ثابتة أومنتظمة. البروتينات المضطربة ذاتيا تغطي طيفا من الحالات: من البروتينات عديمة البنية تماما إلى بروتينات ذات بنية جزئية تحتوي على لفات عشوائية، (قبل-) الكريات المنصهرة ، وبروتينات كبيرة متعددة النطاقات مرتبطة عبر روابط مرنة. تشكل البروتينات المضطربة ذاتيا أحد الأنواع الرئيسية من البروتين (إلى جانب البروتينات الكروية، الليفية والغشائية).
مثَّل اكتشاف البروتينات المضطربة تحديا للنموذج الفكري التقليدي الخاص بالبروتينات الذي يقول حتى وظيفة البروتينات تعتمد على بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد. تم تحدي هذا المبدأ خلال العقدين 2000 و2010 عبر دلائل متزايدة من مختلف فروع فهم الأحياء البنيوي، والتي تقترح حتى ديناميكا البروتين من الممكن تكون ذات علاقة أكبر في مثل هذه الأنظمة (البروتينات). رغم انعدام بنية مستقرة لها، البروتينات المضطربة كبيرة جدا وقسم مهم وظيفيا من البروتينات. في بعض الحالات يمكن للبروتينات المضطربة اتخاذ بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد بعد الارتباط بجزيئات ضخمة أخرى. بشكل عام تختلف البروتينات المضطربة عن البروتينات ذات البنية المنتظمة في الكثير من الأوجه وتميل إلى حتىقد يكون لها خصاص مميزة من حيث الوظيفة، البنية، التسلسل، التآثرات، التطور والتنظيم.
مراجع
- ^ Majorek K, Kozlowski L, Jakalski M, Bujnicki JM (December 18, 2008). "Chapter 2: First Steps of Protein Structure Prediction" (PDF). In Bujnicki J (المحرر). Prediction of Protein Structures, Functions, and Interactions. John Wiley & Sons, Ltd. صفحات 39–62. doi:10.1002/9780470741894.ch2. ISBN .
- ^ Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD, Chiu W, Garner EC, Obradovic Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX = 10.1.1.113.556 10.1.1.113.556. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID 11381529.
- ^ Dyson HJ, Wright PE (March 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. PMID 15738986.
- ^ Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (December 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Current Opinion in Structural Biology. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168.
- ^ Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (January 2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656.
- ^ van der Lee R, Buljan M, Lang B, Weatheritt RJ, Daughdrill GW, Dunker AK, Fuxreiter M, Gough J, Gsponer J, Jones DT, Kim PM, Kriwacki RW, Oldfield CJ, Pappu RV, Tompa P, Uversky VN, Wright PE, Babu MM (July 2014). "Classification of intrinsically disordered regions and proteins". Chemical Reviews. 114 (13): 6589–631. doi:10.1021/cr400525m. PMC 4095912. PMID 24773235.
التصنيفات: بروتينات حسب البنية, بنية بروتينية, مقالات يتيمة منذ سبتمبر 2019, جميع المقالات اليتيمة, جميع المقالات التي بحاجة لصيانة, صفحات بها وصلات إنترويكي, بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي/مقالات متعلقة, بوابة الكيمياء الحيوية/مقالات متعلقة, جميع المقالات التي تستخدم شريط بوابات, جميع مقالات البذور, بذرة أحياء خلوي وجزيئي, صفحات بها بيانات ويكي بيانات, صفحات تستخدم خاصية P486, مصادر طبية من ويكي بيانات
