فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد

بحث
ببمد سنترال	منطقات
ببمد	منطقات
أن سي بي آي	بروتينات

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد
	بنية بنباز (PNPase) ثلاثي الوحدات الخاص بالمتسلسلة الصادة، ببب 1e3p.
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي	2.7.7.8
رقم الإنضمام CAS	9014-12-4
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم	راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ	راجع BRENDA
إكسباسي	راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو	راجع KEGG
ميتاسيك	المسار الأيضي
بريام	ملف التعريف
هجريب بنك بيانات البروتين	RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية	AmiGO / EGO
بحث
ببمد سنترال	منطقات
ببمد	منطقات
أن سي بي آي	بروتينات

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد (بالإنجليزية: Polynucleotide Phosphorylase)‏ (بنباز PNPase) هوإنزيم ثنائي الوظيفة يملك نشاط ريبونوكلياز خارجي يقوم بالفسرلة من 3' إلى 5' ونشاط بوليميراز قليل الوحدات يعمل على النهاية 3'. وهذا يعني أنه يفكك جزيئات الرنا ابتداء من النهاية 3' متجها نحوالنهاية 5'، ويقوم كذلك بتخليق أذيل طويلة (مبلمرات) عالية التغاير حيويا. وهومسؤول عن ربط وحدات عديد الأدينين الملاحظَة لدى أجناس من الإشريكية القولونية التي تفتقد إنزيم التذييل بعديد الأدينين الطبيعي. اكتُشِف بواسطة ماريان غرونبرغ ماناغوسنة 1955، اعتُقد في البداية حتى نشاط البنباز المماثل لنشاط لبوليميراز الرنا مسؤول على تخليق الرنا الرسول المعتمد على الدنا، وهي فكرة دُحِضت في نهاية العقد 1950.

للإنزيم وظيفة في معالجة وتفكيك الرنا الرسول لدى البكتيريا، النبات، والبشر.

لدى البشر، يشفَّر الإنزيم بواسطة الجين PNPT1. يشكل البروتين في حالته النشطة بنية على هيئة حلقة متكونة من ثلاث جزيئات بنباز (PNPase). يتكون جميع جزيء بنباز من نطاقي ريبونوكلياز PH، نطاق S1 يرتبط به الرنا ونطاق تماثل K. يتواجد البروتين في البكتيريا وفي البلاستيدات الخضراء،والمتقدرة، وبعض خلايا حقيقيات النوى. يتواجد لدى حقيقيات النوى والعتائق مركب متطور مماثل بنيويا يسمى مركب إكسوسوم.

يُستخدم نفس الاختصار (بنباز PNPase) للإشارة إلى إنزيم لاصلة له بهذا الإنزيم وهو: فسفوريلاز نوكليوزيد البورين

مراجع

↑ Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (November 2000). "A duplicated fold is the structural basis for polynucleotide phosphorylase catalytic activity, processivity, and regulation". Structure. 8 (11): 1215–26. doi:10.1016/S0969-2126(00)00521-9. PMID 11080643.
↑ Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (August 2001). "Polynucleotide phosphorylase functions as both an exonuclease and a poly(A) polymerase in spinach chloroplasts". Molecular and Cellular Biology. 21 (16): 5408–16. doi:10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001. PMC 87263. PMID 11463823.
^ Grunberg-Manago M, Ortiz PJ, Ochoa S (April 1956). "Enzymic synthesis of polynucleotides. I. Polynucleotide phosphorylase of azotobacter vinelandii". Biochimica et Biophysica Acta. 20 (1): 269–85. doi:10.1016/0006-3002(56)90286-4. PMID 13315374.
^ Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (August 1962). "The role of deoxyribonucleic acid in ribonucleic acid synthesis. I. The purification and properties of ribonucleic acid polymerase" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 237: 2611–9. PMID 13895983. مؤرشف من الأصل (PDF) فيتسعة سبتمبر 2016.
^ Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (March 2007). "Integration of chloroplast nucleic acid metabolism into the phosphate deprivation response in Chlamydomonas reinhardtii". The Plant Cell. 19 (3): 1023–38. doi:10.1105/tpc.106.045427. PMC 1867357. PMID 17351118.
^ Sarkar D, Fisher PB (May 2006). "Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase old-35): an RNA degradation enzyme with pleiotrophic biological effects" (PDF). Cell Cycle. 5 (10): 1080–4. doi:10.4161/cc.5.10.2741. PMID 16687933. مؤرشف من الأصل (PDF) فيخمسة فبراير 2012.
↑ Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006). "Cell and molecular biology of the exosome: how to make or break an RNA". International Review of Cytology. 251: 159–208. doi:10.1016/S0074-7696(06)51005-8. ISBN . PMID 16939780.