كاتالاز

كاتالاز (بالإنجليزية: Catalase)‏ هوإنزيم منتشر في الكائنات الحية. تتضمن وظائفه تحفيز تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين. يتميز كاتالاز عن باقي الإنزيمات بحصوله على أعلى معدلات انقلاب؛ حيث يستطيع جزيء واحد فقط تحويل 83,000 جزيء من بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين في الثانية. ينتشر كاتالاز في الأنسجة النباتية ومعظم الكائنات الهوائية وبعض الكائنات اختيارية اللا هوائية.

الطبيعة الكيميائية

الكاتالاز من الإنزيمات الحديدوبورفيرينية. يتكون الكاتالاز من مجموعتين؛ وحدة البروتين والمجموعة النشطة، وهي مجموعة تعويضية تشبه اليحمور وتسمى الهيماتين. يرتبط البروتين بالمجموعة النشطة عن طريق المجاميع الكربوكسيل الموجودة به.

عندما يختلف مصدر الكاتالاز فإن خصائصه ستختلف أيضاً، مثل الوزن الجزيئي ونشاطه الخ.. والاختلافات بين نوع الكاتالاز وغيره تكون في أساساً في هجريب البروتين وفي عدد المجاميع التعويضية (الهيماتين). وعن طريق تقدير كثافة الطيف التي تعود للبروتوهيماتين ومحتوى الإنزيم من الحديد، عثر حتى الكاتالاز الحيواني يحتوي على أربعة مجاميع نشطة (تعويضية) بينما الكاتالاز النباتي يحتوي على مجموعة واحدة فقط.

يعتبر كاتالاز من رباعيات الوحدة ويتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيد، جميع سلسلة تحتوي على أكثر من 500 حمض أميني.

آلية العمل

السبب في تضمين الكاتالاز في خانة المواد ذات العمل الحفزي هوقدرته على تحليل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين جزيئي. ولكي يتم هذا التفاعل فإنه يحتاج إلى جزيئين من بيروكسيد الهيدروجين، حيث يعمل الأول كمستقبل للإلكترونات والثاني كمعطي لها.

2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂

تثبيط الكاتالاز

تعمل المركبات الحاجزة لحديد المجموعة الهيماتينية مثل السيانيد والأزايد والسلفايد والهيدروكسيل أمين على تثبيط جميع الإنزيمات الهيدربروتينية (المحتوية على الحديد) ومن ضمنها الكاتالاز، ويتميز الكاتالاز بإنه يثبط من قبل مواد أخرى غير متخصصة مثل النيتريت وأيونات الكلور والخلات والفوسفات والكبريتات، والسبب في ذلك هومشاركة أومنافسة هذه الأيونات على الأماكن في حديد الإنزيم. كما تؤثر الأحماض على نشاط الكاتالاز وتوقفه تماماً حتى عند الهجريزات المنخفضة، والسبب هوإذا الحمض يحجز الهيدروكسيل (الخاص ببيروكسيد الهيدروجين) عن المركز النشط للإنزيم. ومثال على ذلك حمض الفورميك في هجريز منخفض (0,02 مولر).

الوظيفة البيروكسيدية لإنزيم الكاتالاز

تحت الهجريزات المنخفضة جداً من بيروكسيد الهيدروجين (هيدروكسيد الهيدروجين) (لا تزيد عن 10⁻⁹ مولر)، يعمل الكاتالاز على أكسدة الإيثانول والميثانول والفورمالدهيد والنيترات. وبذلك فإنه يشبه عمل إنزيمات أخرى مثل الكحول ديهيدروجينيز وزانثين أكسيداز وأكسيدات الأحماض الأمينية. ولكن سرعة الأكسدة تكون في هذه الحالة بطيئة مقارنة بالإنزيمات المتخصصة، وإذا زادت نسبة هيدروكسيد الهيدروجين فإنه يفترض أن يعمل على أكسدته ويتوقف عن أكسدة الكحول.

تأثير الكاتالاز على أوراق النبات

توجد علاقة طردية بين بناء صبغات اليخضور ونشاط الكاتالاز، وذلك يعني إنه عندما ينشط الإنزيم فإن معدلات إنتاج صبغات اليخضور ترتفع. وعندما ينخفض نشاط الإنزيم تنخفض معدلات إنتاج اليخضور. ووجد حتى الأوراق الخضراء الشاحبةقد يكون نشاط الكاتالاز بها مرتفعا.

الدور الحيوي وتوضع إنزيم الكاتالاز

يوجد لدى هيدروكسيد الهيدروجين تأثير سام عندما يزيد هجريزه في الخلية، ولذلك فكاتالاز هام جداً حيث يقوم بتحليل هيدروكسيد الهيدروجين الزائد في الخلية. وبالإضافة إلى ذلك فإنه يقوم بإمداد الأنسجة بالأكسجين الجزيئي حيث يصعب وصول ذلك الأكسجين إلى هذه الأنسجة. وأنزيم الكاتالاز (الكاتليز) موجود كثيراً في بعض النباتات الأرضية مثل ثمار البطاطا ... ويتم أستخلاص هذا الأنزيم بنقع مهروس البطاطا في الماء النقي (المقطر) وحفظ المحلول أوالأنزيم في درجة حرارة برودة

نظائر الكاتالاز

يوجد في النبات ما قد يصل إلىخمسة نظائر في بعض الأنسجة، وثلاث نظائر في الإندوسبرم.أما في الإنسان فيوجد هيئتين فقط وهما المرتبط بالجسيمات البروكسيمية والآخر ذائب. وتستعمل النسبة بين هذين في التعهد على بعض الأمراض في الإنسان.

مراجع

^ "معلومات عن كاتالاز على مسقط pfam.xfam.org". pfam.xfam.org. مؤرشف من الأصل في 12 ديسمبر 2019.
^ "معلومات عن كاتالاز على مسقط genenames.org". genenames.org. مؤرشف من الأصل في 24 سبتمبر 2019.
^ "معلومات عن كاتالاز على مسقط ncbi.nlm.nih.gov". ncbi.nlm.nih.gov. مؤرشف من الأصل في 18 يناير 2017.