غلوكوكيناز
عودة للموسوعة| غلوكوكيناز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| أرقام التعريف | |||||||||
| رقم التصنيف الإنزيمي | 2.7.1.2 | ||||||||
| رقم الإنضمام CAS | 9001-36-9 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz | ||||||||
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA | ||||||||
| إكسباسي | راجع NiceZyme | ||||||||
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | ملف التعريف | ||||||||
| هجريب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
غلوكوكينازأوجلوكوكيناز(بالإنجليزية: Glucokinase) ويسمى أيضا (هكسوكيناز IV) شيفرته الكيميائية (EC 2.7.1.2) ، وهوأحد انزيمات الكبد، يسرع ويسهل عملية تحويل الغلوكوز إلى غلوكوز -6- فوسفات. وهي الفترة الاولى من تحلل السكر (Glycolysis).
الوظيفة
يقوم انزيم غلوكوكيناز بتسهل الفسفرة من الجلوكوز إلى جلوكوزستة فوسفات. والذي يحدث في خلايا في الكبد والبنكرياس والأمعاء، والدماغ في البشر ومعظم الفقاريات الأخرى. فييلعب دورا هاما في جميع من هذه الأجهزة في تنظيم التمثيل الغذائي للكربوهيدرات من خلال العمل كجهاز استشعار الجلوكوز، مما يثير التحولات في التمثيل الغذائي أوفي وظيفة الخلية ويؤدي نتيجة ذلك إلى استجابة لارتفاع أوانخفاض مستويات الجلوكوز، حيث تبدا التغيرات في التمثيل الغذائي بسرعة وتضهر في تلك التي تحدث بعد وجبة الطعام أوعند الصيام. والطفرات في الجين المسؤول عن هذا الانزيم يمكن حتى يسبب أشكال غير عادية من سقم السكري أونقص السكر في الدم.
التحفيز الكيميائي
الركيزة الرئيسية من الأهمية الفسيولوجية من غلوكوكيناز هوالجلوكوز، وهوالمنتج الأكثر أهمية لجلوكوزستة فوسفات (G6P). والركيزة الضرورية الأخرى، والتي هي مشتقة من الفوسفات، هوأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، والتي يتم تحويلها إلى الأدينوساين ثنائي فسفات (ADP) عند إزالة الفوسفات.
رد العمل
رد العمل الذي يحفزه الغلوكوكيناز هو: ATP تشارك في رد عمل معقد في شكل المغنيسيوم (المغنيسيوم) باعتباره العامل المساعد. وعلاوة على ذلك، في ظل ظروف معينة، فان الغلوكوكيناز، مثل الهكوسوكيناز، يقوم بعملية الفسفرة في هيكسوز اس و(6 الكربون سكر اس) وفي جزيئات مماثلة. ولذلك يوصف بدقة أكبر رد عمل غلوكوكيناز العام كما الشكل التالي:
- هيكسوز + MgATP2- → هيكسوز-Pأكسجين32- + MgADP- + H+
المراجع
- ^ Kawai S, Mukai T, Mori S, Mikami B, Murata K (2005). "Hypothesis: structures, evolution, and ancestor of glucose kinases in the hexokinase family". J. Biosci. Bioeng. 99 (4): 320–30. doi:10.1263/jbb.99.320. PMID 16233797. صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
- ^ Iynedjian PB (2009). "Molecular physiology of mammalian glucokinase". Cell. Mol. Life Sci. 66 (1): 27–42. doi:10.1007/s00018-008-8322-9. PMC 2780631. PMID 18726182.
- ^ Cardenas, M.L. (2004). "Comparative biochemistry of glucokinase". In Matschinsky, F.M.; Magnuson, M.A. (المحررون). Glucokinase And Glycemic Disease: From Basics to Novel Therapeutics (Frontiers in Diabetes). Basel: S. Karger AG (Switzerland). صفحات 31–41. ISBN .
وصلات اضافية
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Familial Hyperinsulinism
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Permanent Neonatal Diabetes Mellitus
- Glucokinase في المَخطة الوَطنية الأمريكية للطب نظام فهرسة المواضيع الطبية (MeSH).
- [1]
التصنيفات: إنزيمات ناقلة, بروتينات بشرية, جينات على كروموسوم 7, جينات على كروموسوم بشري, عائلات البروتين, EC 2.7.1, صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون, مقالات تحتوي نصا بالإنجليزية, معرفات مركب كيميائي غير موجودة, بوابة علم الأحياء/مقالات متعلقة, بوابة الكيمياء الحيوية/مقالات متعلقة, بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي/مقالات متعلقة, جميع المقالات التي تستخدم شريط بوابات
