الإنزيم (ويدعوه البعض إنظيم) Enzyme وهي حدثة لاتينية تعني in yeast(في الخميرة), إذ ان عملية الحفز الحيوي ،اكتشفت اولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بوساطة الخميرة.

الانزيم تعبير عن بروتين أومعقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية والتحكم بالبنية الفراغية للناتج ، آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة تنشيط التفاعل activiation Energy مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا ،

وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي ، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل حديث وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل.

وقد تحوي الخلية الحية الواحدة نحو1000 إنزيم مختلف، يختص جميع إنزيم منها بتسريع تفاعل كيمياوي محدد.

تختلف الوسطاء الحيوية كثيراً عن الوسطاء اللاعضوية بعدد من الصفات مع حتى كلا النوعين يعمل على تسريع التفاعلات الكيمياوية وإيصالها إلى حالة التوازن. وتعمل الإنزيمات في شروط لطيفة جداً (درجة حرارة منخفضة وضغط عادي وأوساط معتدلة) وبمردود كبير، فمثلاً يستغرق تفكك البروتينات إلى الحموض الأمينية بوجود الوسطاء اللاعضوية (حموض قوية أوأسس) وفي درجة حرارة تزيد على 100ْس مدةً تراوح بين 24و48 ساعة، في حين تفكِّكها الإنزيمات في الدرجة 30ْ – 40ْس في مدى عشرات الدقائق. وتتميز الإنزيمات من الوسطاء اللاعضوية في حتى الإنزيم الواحد يتوسط تسريع تفاعل كيمياوي واحد، أويتوسط عند الاقتضاء زمرة من التفاعلات المتشابهة.

أقسام الإنزيمات

تقسم الإنزيمات إلى قسمين: إنزيمات بسيطة قوامها حموض أمينية فقط، وإنزيمات معقدة مؤلفة من جزء بروتيني ومن زمر إضافية (ضميمة) prosthetic عضوية أولاعضوية، يعهد جميع منها بتميم الإنزيم coenzyme، في حين يعهد الجزء البروتيني بضميم الإنزيم apoenzyme، ويكون بعض الإنزيمات على هيئة طلائع عاطلة تدعى مولدات الإنزيم zymogens، ولا تغدوفعالة إلا عندما تمسها مادة تدعى الكيناز kinase. وتدعى المركبات التي تسرع التفاعل الإنظيمي بالمنشطات activators، والتي تخمده بالمثبطات inhibitors.

البنية ثلاثية الأبعاد

تتحدد وظيفة النزيمات كما هي حالة البروتينات ببنيتها ثلاثية الأبعاد ، ويمكن حتى نصنف الأنزيمات حسب عدد السلاسل الببتيدية المشاركة في هجريبها:

• بروتينات أحادية الجزيء: تتالف من سلسلة ببتيدية واحدة ملتفة مؤلفة من مئات الحموضا لأمينية ومن الممكن أكثر.
• بروتينات متعددة الجزيء: تتألف من عدة سلاسل ببتيدية ، مختلفة اومتماثلة ، تتصرف معا كانها بنية واحدة.

وكما هي حال البروتينات فإن الأنزيمات تتشكل من سلاسل ببتيدية مؤلفة من حموض امينية تلتف على بعضها لتشكيل بنية ثلاثية الأبعاد ، كما تترابط السلاسل الببتيدية بعد ذلك بروابط غير تكافؤية لتكون بروتينات معقدة تمتلك خواصا حركية ومراكز ارتباط .

معظم الأنزيمات تشكل جزيئات بروتينية ضخمة أكبر بكثير من الركائز substrates التي ترتبط بها لذلك فإن ما يشكل تماسا مباشرا بين الأنزيم والركازة المرتبطة لا يتعدى عشرة حموض امينية تشكل ما يسمى تجويف أومسقط الإرتباط Bindingsite. أحيانا يمتلك الأنزيم أكثر من مسقط ارتباط واحد واحيانا يوجد ضمن الأنزيم مسقط ارتباط لعامل مرافق cofactor ارتباطه ضروري لإنجاز التفاعل. بعض المواقع الإرتباطية ذات وظيفة تنظيمية ، فهي تقوم بزيادة اوتخفيض نشاط الأنزيم.

الإصطفائية

الأنزيمات بشكل عام اصطفائية بالنسبة للتفاعلات والركائز التي تنجز هذه التفاعلات عليها ، وتلعب هنا تكاملية الشكل والشحنة لكل من البروتين والركازة دورا مهما في هذه الإصطفائية .

فرضية القفل والمفتاح

وضعت هذه الفرضية من قبل اميل فيشر لتفسير اصطفائية الأنزيمات حيث افترض ان مسقط الإرتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل ، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الإرتباط بالنزيم في مسقط ارتباطه التفاعلي لتخضع للتقاعلات التي ينجزها الأنزيم.

فرضية التلائم المحرض

اقترح كوشلاند فرضية معدلة عن فرضية القفل والمفتاح آخذا بعين الإعتبار حركية الجزيئات البروتينية ، حيث افترض أنه منغير الضروري حتى تناسب الركازة تماما شكل مسقط الإرتباط ، فالسلاسل الببتيدية في مسقط الإرتباط تستطيع حتى تغير موافعها لتلائم ارتباط بعض الركائز ، كما ان هذه السلاسل الببتيدية تأخذ في شكلها الجديد وضعية تسهل عملها التحفيزي مما يؤدي إلى إنجاز التفاعل الكيميائي المطلوب .

عوامل الأنزيم المرافقة

بعض الأنزيمات تستطيع حتى تقوم لوحدها بالمهمة التحفيزية كاملة لكن هذه ليست حالة معظم النزيمات فمعظم الأنزيمات بحاجة عوامل مرافقة تساعدها على انجاز التفاعلات ، هذه العوامل المرافقة هي غالبا جزيئات غير بروتينية يمكننا تصنيفها في ثلاثة أقسام :

منشطات الأنزيم activators ، متممات الأنزيم ( كوأنزيم) Coenzyme, مجموعات مضافة prosthetic group .

اصطلاحات تسمية الأنزيمات

عمد الباحثون إلى وضع تسمية للإنزيمات كلٌّ وفق وجهة نظره، مما أدى إلى إطلاق تسميتين أوأكثر على الإنزيم الواحد. وقد تعين وضع نظام تسمية دولي نتيجة لتزايد عدد الإنزيمات المكتشفة جميع عام، فشكلت لجنة انبثقت عن مؤتمر الكيمياء الحيوية الدولي الذي انعقد في موسكوعام 1961. فقررت اشتقاق معظم أسماء الإنزيمات من أسماء الركائز substrates التي تؤثر الإنزيمات فيها ملحقة باللاحقة ase، إلى غير ذلك دعي الإنزيم الذي يحلل النشاء تحليلاً مائياً بالأميلاز amylase، والإنزيم الذي يحلل المواد الدسمة تحليلاً مائياً الليباز lipase والإنزيم الذي يحلل البروتينات تحليلاً مائياً البروتياز protease.

أنواع الأنزيمات

انظر قائمة الأنزيمات كان الباحثون قبل عام 1961 يصنفون الإنزيمات وفق مبادئ مختلفة إلى حتى قررت اللجنة الدولية اعتماد المبادئ الثلاثة التالية أساساً للتصنيف:

يعتمد المبدأ الأول على الطبيعة الكيمياوية للإنزيم. والثاني على الطبيعة الكيمياوية للركيزة التي يؤثر فيها الإنزيم. والثالث على نمط التفاعل الذي يتم بوساطة الإنزيم والذي يعد أساساً عاماً في تسمية الإنزيمات.

إلى غير ذلك تصنف الإنزيمات في ستة أصناف رئيسية هي:

1ـ الإنزيمات المؤكسدة والمرجعة oxidoreductases

2ـ الإنزيمات الناقلة transferases

3ـ الإنزيمات التي تحلل تحليلاً مائياً hydrolases

4ـ الإنزيمات الرابطة lyases

5ـ إنزيمات التماثل في الهجريب isomerases

6ـ الإنزيمات المصطنِعَة ligases (synthetases)

وقسم جميع صنف إلى أصناف ثانوية

تعيين فعالية الإنزيمات

من الصعب تعيين فعالية الإنزيمات في أوساطها الحيوية وذلك لضعف هجريزات الإنزيمات في النسج. أما كمية الإنزيمات فتعهد من سرعة تفاعلها في شروط محددة كسرعة تناقص نواتج التفاعل أوسرعة تكونها. وقد أوصت لجنة الإنزيمات بالتعبير عن هجريزات الإنزيم بوحدة قياسية تدعى وحدة الإنزيم unit (u) ، وما الوحدة الإنزيمية إلا كمية الإنزيم التي تحوِّل في شروط محددة مكرومول واحد من الركيزة في الدقيقة الواحدة. ثم اقترح وضع وحدة دولية جديدة للإنزيمات هي الكات kat، وهي كمية الإنزيم التي تُحَوِّل مولاً واحداً من الركيزة في الثانية الواحدة. وترتبط الوحدتان بالعلاقة التالية:

وحدة كات = 6×^10ِ7 وحدة إنزيم

أووحدة إنزيم = 16.67×10^-9 كات (10^-9 = نانو)

تعيين فعالية الإنزيمات في التشخيص المخبري

تعتمد أبحاث الكيمياء الطبية الحديثة في تشخيص كثير من الأمراض على تعيين فعالية إنزيمات مصل الدم، ذلك لأن الإنظيمات تهجرز عادة في خلايا الكائن الحي ونسجه حيث تنجز عملها الوساطي، وفي حالة السقم تتسرب إنزيمات معينة إلى مصل الدم من الخلايا المصابة والنسج. وقد عثر في دم الإنسان ما يزيد على أربعين إنزيماً تتعرض فعاليتها إلى كثير من التغيرات عند الإصابة ببعض الأمراض، وتعد إنزيمات الدم كاشفاً دقيقاً في تشخيص مختلف الحالات السقمية التي تصيب الدم والكبد والقلب والمعثكلة وفي اكتشاف بعض الأورام السرطانية وغيرها. ومن أبرز إنزيمات مصل الدم التي دخلت في التطبيق العملي في مخابر الكيمياء الحيوية ما يلي:

الأميلاز التي تزداد فعاليتها في المصل على الحد الطبيعي مشيرة إلى المراحل الأولى من التهاب المعثكلة الحاد وانسداد قناتها أوإلى النُّكاف.

الليباز التي تزداد فعاليتها في المصل في حالات اضطراب المعثكلة (التهاب نسج الغدة الحاد).

الفسفاتاز القلوية التي تزداد فعاليتها في المصل في الإصابة بداء باجة Paget's disease (التهاب العظام) وبتلين العظام وبالتهاب الكبد واليرقان الانسدادي.

الفسفاتاز الحمضية التي يشير ازدياد نسبتها في المصل إلى سرطان البروستات المتنقل والتهابها.

ناقلات الأمين (ترانساميناز) التي تزداد فعاليتها في اضطرابات الكبد (كالتهاب الكبد) والقلب (كاحتشاء عضلة القلب).

وقد تم التوصل اليوم في المخابر الحيوية إلى تحديد فعالية أكثر من 20 إنزيماً في المصل الواحد تحديداً آلياً.

استعمالات الإنزيمات

جذبت الإنزيمات انتباه الفهماء منذ وقت بعيد، فهي تقوم بدور مهم في الاقتصاد الوطني والزراعة وفي صناعات مختلفة كصناعات (الخبز والجعة والخمور والجلود والفرووالجبن). وفي الصناعات الخفيفة إذ تتوسط في بعض التفاعلات الكيمياوية، كالأكسدة والإرجاع، ونزع الأمين، ونزع الكربوكسيل، والتحليل المائي والتبلمر.

كما حتى للإنزيمات استعمالات واسعة في الطب. وقد تطور البحث الفهمي بنجاح كبير في مجال الإنزيمات، فدرست فعالية الإنزيمات في الحالتين السوية والسقمية، وما العيوب الوراثية في كثير من الحالات إلا نتيجة لخلل في إنزيم معين.

انظر أيضا

• حركيات الإنزيم Enzyme kinetics
• مثبطات الإنزيم Enzyme inhibitor
• معايرة الإنزيم Enzyme assay
• تحفيز إنزيمي Enzyme catalysis
• إنزيمات سوموSUMO enzymes
• بروتيوميات وهندسة البروتين protein engineering

قراءات اضافية

المصادر

روابط خارجية

مشاع الفهم فيه ميديا متعلقة بموضوع [[commons: Category:Enzymes | Enzymes ]].

• Structure/Function of Enzymes, Web tutorial on enzyme structure and function.
• Enzyme spotlight Monthly feature at the European Bioinformatics Institute on a selected enzyme.
• UK biotech and pharmaceutical industry The Biosystems Informatics Institute (Bii) is a new UK government initiative funded by the Department of Trade and Industry and the Regional Development Agency, One NorthEast. From its outset the Institute will undertake industry-facing research and development in collaboration with the UK biotech and pharmaceutical industry.
• AMFEP, Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products
• BRENDA database, a comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users.
• Enzyme Structures Database links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank.
• ExPASy enzyme database, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches.
• KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Graphical and hypertext-based information on biochemical pathways and enzymes.
• MACiE database of enzyme reaction mechanisms.
• MetaCyc database of enzymes and metabolic pathways
• 'Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions Freeview video by the Vega Science Trust