كيموترپسن

chymotrypsinogen B1
المميزات
الرمز	CTRB1
Entrez	1504
HUGO	2521
OMIM	118890
RefSeq	NM_001906
UniProt	P17538
بيانات أخرى
المسقط	كر. 16 q23.1

chymotrypsin C
Identifiers
EC number	3.4.21.2
CAS number	9036-09-3
Databases
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBsum
Search
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

كيموترپسن Chymotrypsin
	البنية البلورية لكيموترپسن Bos taurus chymotrypsinogen.
Identifiers
EC number	3.4.21.1
CAS number	9004-07-3
Databases
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
Search
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

كيموترپسن Chymotrypsin هو إنزيم هضمي المكون من عصارة البنكرياس يعمل في الاثني عشر حيث ينفذ تحلل البروتينات ، وتفكيك البروتينات والمكونات البروتينية. كيموتربسن يفكك إختياريا رابطة الببتيل أميد من ناحية الكربوكسيل من رابطة الأميد(ال بى₁ موضع) هوكبير كاره للماء حمض أميني (التيروزين, التربتوفان، وفينيل ألانين) هذه الأحماض الأمينية تحتوي على حلقة عطرية في سلسلة جانبية التى تلائم الجيب الكاره للماء(ال إس ₁ موضع) من الانزيم. يتم تنشيطه في وجود التربسين. الكاره للماء والتكامل بين شكل الببتيد ركيزة الإنزيمبى₁ السلسلة الجانبيةإس₁ تجويف الإرتباط يرجع إليها تعيين الإرتكاز لهذا الإنزيم. كيموتربسين أيضا يقوم بتحلل روابط الأميد الأخرى في الببتيدات بمعدلات أبطأ، وخاصة تلك التي تحتوي على يسين في موضع ميثيونين فيP₁ .

تفعيل مولد الكيموتربسين إلى كيموتربسين

ويتم تصنيع كيموترپسين في البنكرياس من قبل التخليق الحيوى البروتينى باعتبارها مركب يسمى مولد الكيموتربسين وهوغير نشط إنزيميا, ويتم انشقاقه من قبل التربسين إلى قسمين لم يزالا متصلتين عبر رابطة S-S ، وجزيئات مولدالكيموتربسين المشقوق تعمل بعضها البعض عن طريق إزالة اثنين من الببتيدات الصغيرة في Trans proteolysisحيث يتحلل الجزيء البروتيني الناتج إلى كيموتربسين نشط ، لمدة ثلاثة جزيئات ببتيد مترابطة عبر روابط ثاني كبريتيد.

العمل وحركية كيموتربسين

في الجسم الحي، كيموتربسين هوانزيم بروتينى (سيرين البروتياز) التي تعمل في الجهاز الهضمي من الكثير من الكائنات الحية. أنه يسهل انشقاق روابط الببتيد بواسطة تفاعل التحلل المائى , والتي على الرغم من كونها مواتية من ناحية الديناميكا الحرارية فإنها تحدث ببطء شديد في ظل عدم وجود الحافز. ركائز رئيسية من كيموتربسين تضم التربتوفان،التيروزين، الفنيل الأنين، ليوسين، وميثيونين، التى تفككت من ناحية وصلة الكاربوكسيل. مثل الكثير من البروتياز، كيموتربسين يفترض أن يقوم أيضا بتحلل روابط أميد مائيا في المختبر، وهى ميزة قد مكنت من إستخدام نظير ركيزة مثل N-acetyl-L-phenylalanine p-nitrophenyl أميد لفحوصات انزيمية.

Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin

ويفكك كيموترپسن روابط الپپتيد من خلال العمل على مجموعة الكربونيل التى تتفاعل مع نيوكليوفيل فعال، وبقايا سيرين 195 يقع في مسقط نشط للانزيم، التي تصبح لفترة وجيزة مستبعدة تساهميا إلى الركيزة، وتشكيل انزيم الركيزة المتوسطة. جنبا إلى جنب مع الحمض الأميني 57 وحمض الأسپارتيك 102، يشكل هذا بقايا سيرين في الثالوث الحفاز من مسقط نشط.

Isozymes

chymotrypsinogen B2
المميزات
الرمز	CTRB2
Entrez	440387
HUGO	2522
RefSeq	NM_001025200
UniProt	Q6GPI1
بيانات أخرى
المسقط	كر. 16 q22.3

chymotrypsin C (caldecrin)
المميزات
الرمز	CTRC
Entrez	11330
HUGO	2523
OMIM	601405
RefSeq	NM_007272
UniProt	Q99895
بيانات أخرى
المسقط	كر. 1 p36.21

المراجع

^ PDB 1CHG; Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Wright HT, Xuong NH (1970). "Chymotrypsinogen: 2.5-angstrom crystal structure, comparison with alpha-chymotrypsin, and implications for zymogen activation". Biochemistry. 9 (9): 1997–2009. doi:10.1021/bi00811a022. PMID 5442169. Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
^ Wilcox PE (1970). "Chymotrypsinogens — chymotrypsins". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 19: 64–108. doi:10.1016/0076-6879(70)19007-0. ISBN .
^ Appel W (1986). "Chymotrypsin: molecular and catalytic properties". Clin. Biochem. 19 (6): 317–22. doi:10.1016/S0009-9120(86)80002-9. PMID 3555886. Unknown parameter |month= ignored (help)
^ Berger A, Schechter I (1970). "Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 257 (813): 249–64. doi:10.1098/rstb.1970.0024. PMID 4399049. Unknown parameter |month= ignored (help)

قراءات أخرى

Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN .CS1 maint: multiple names: authors list (link)
Grisham CM, Reginald H (2005). Biochemistry. Australia: Thomson Brooks/Cole. ISBN .